Sabtu, 10 Maret 2012

BIOKIMIA - ENZIM


Apa itu enzim? enzim merupakan sekelompok protein yang mempunyai fungsi sebagai katalisator. Katalisator adalah senyawa yang mempercepat terjadinya reaksi. Ikut dalam reaksi tetapi tidak ikut bereaksi dan tidak merubah Keq (konstanta equivalen).
            Berikut ini adalah beberapa sifat enzim:
1. Enzim bisa menggumpal dalam suhu tinggi, mudah terpengaruh asam basa, sebagaimana sifat protein pada umumnya.
2. Enzim mudah rusak oleh suhu panas yang tinggi, biasanya pada suhu 50 derajat celcius. Enzim yang rusak tidak bisa berfungsi lagi.
3. Enzim dapat bekerja berulang-ulang.
4. Sebagian enzim bekerja di dalam sel (endoenzim) dan sebagian lagi bekerja di luar sel (ektoenzim).
5. Sebagian besar enzim bekerja dalam reaksi satu arah dan beberapa diantaranya dalam jumlah sedikit, bekerja dalam reaksi bolak-balik.
6. Satu jenis enzim hanya bisa mempengaruhi reaksi tertentu.
7.  Untuk mengaktifasi dirinya, enzim memerlukan kofaktor.
8. Enzim bekerja dipengaruhi oleh suhu, pH, dan inhibitor atau penghambat enzim.
Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu :
1. Konsentrasi enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
2. Konsentarsi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar.
3. Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya  pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.
4. Pengaruh pH
Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.
5. Pengaruh Inhibitor
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor.

            Peningkatan reaksi kimia dipengaruhi oleh peningkatan suhu (misalnya: kopi ditambah gula dikasih air panas kopi dan gula akan larut tetapi jika dikasih air dingin maka kopi dan gula tidak larut. Mengapa? karena dengan peningkatan suhu yang berubah adalah energi kinetik/ energi gerak). Peningkatan reaksi kimia juga dipengaruhi oleh katalisator yang merubah energi aktivasi tetapi tidak merubah ∆G.
            Kekhususan enzim ada 2, yaitu absolut (spesifik) dan relatif. Absolut atau spesifik yaitu 1 enzim yang hanya bisa mereaksikan 1 substrat, contohnya enzim glukokinase yang hanya untuk substrat glukosa. Relatif yaitu 1 enzim yang bisa mereaksikan beberapa substrat, contohnya enzim hexokinase yang bisa mereaksikan glukosa dan fruktosa. Kekhususan tergantung sifat ikatan enzim dengan substrat, sifat gugus katalitik, kofaktor organik, ion logam, bentuk komplementer, muatan listrik, sifat hidrofilik/ hidrofobik dari enzim maupun substrat.
            Salah satu ciri khas enzim adalah cara bekerjanya secara spesifik. Artinya,enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu. Bagaimana cara kerja enzim? Adadua teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim sebagai berikut: 
1. Lock and Key Theory (Model Gembok dan Kunci)
Dikemukakan oleh Fischer (1898). Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil yang dapat mengikat substrat (ibaratnya lubang pada gembok tempat memasukkan kunci). Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim.
2. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi)
Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat.
            Dari kedua teori tersebut, yang paling benar tentang cara kerja enzim adalah teorikedua, Induced Fit Theory, di mana enzim tersebut bersifat fleksibel dan dapat berubah sesuai bentuk substrat atau menyesuaikan dengan bentuk substrat.
            Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat sederhana, yaitu dengan mencantumkan akhiran -ase pada nama substrat dimana enzim itu bekerja. Misalnya proteinase yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase yang bekerja pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran -ase pada jenis reaksinya, misal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim yang bereaksi secara reduksi. Namun kesemuanya masih memberikan kesimpangsiuran atau kurang tepatnya nomenklatur enzim, sehingga IUB (International Union of Biochemistry) menganut satu aturan kode dengan cara membagi enzim ke dalam enam kelas, yaitu:
1. Oksidoreduktase: enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi antara dua substrat.
    Stered  +   S’teroks        Steroks  +  S’tered
2. Transferase: mentransfer substrat untuk pemindahan gugus (selain H) antara sepasang substrat.
S—G  +  S’                        S’—G  +   S
3. Hidrolase: enzim pemotong secara hidrolisis. Mengkatalisis pemecahan hidrolitik dari C—C, C—N, C—O, P—O
4. Liase: enzim pemotong tetapi tidak dengan cara hidrolisis. Ciri lain yaitu menghasilkan senyawa ikatan rangkap.
5. Isomerase: mengkatalisis perubahan struktural atau geometrik karena senyawanya bentuknya 3 dimensi.
6. Ligase: mengikat 2 substrat dengan menggunakan energi.
            Suatu enzim untuk mengkatalisis suatu reaksi bisa meminta bantuan oleh senyawa-senyawa di luar enzim.
             Telah dijelaskan bahwa  ada aktivator enzim dan inhibitor enzim. Contoh aktivator yang pertama adalah prosthetic group. Prosthetic group ini pada suatu senyawa punya ikatan erat dan stabil dalam enzim. Jadi ketika enzim itu dibuat atau diproduksi di pabriknya prosthetic grup ini sudah melekat, jadi udah termasuk komponen. Dan prosthetic group sudah harus ada. Prosthetic group terdiri dari vitamin B komplek yaitu B6, B1, ion-ion logam (ex: magnesium). Jika prosthetic group tersusun dari ion logam maka enzimnya disebut sebagai metallo enzim. Lalu apa bedanya dgn kofaktor apa? Kofaktor juga berupa ion-ion logam (metal activated enzime)? Bedanya yaitu ketika enzim itu di produksi atau dibuat, kofaktornya tidak ikut. Kofaktor dipanggil saat mulai mengkatalisis suatu reaksi atau istilahnya hanya dipanggil saat diperlukan saja. Oleh karena itu disebut metal activated enzime.
KOFAKTOR
-          Ikatan bersifat sementara, tdk sekuat prostetic group
-          Bisa berikatan dg enzim atau substrat (ATP)
-          Terbanyak berupa ion-ion logam (“metal-activated enzyme”)
            Contoh aktifator kedua adalah koenzim. Koenzim ini tidak aktif pd reaksi, tetapi aktif pada proses distribusi. Fungsinya untuk mempercepat distribusi atau sebagai transport/ kendaraan, example: distribusi substrat, distribusi produk, dsb. Koenzim ini juga terdiri dari vitamin B terdiri dari vitamin B6, B1, biotin, dsb.
Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada contoh berikut :
1.    Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+, NADP+ Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2.    Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
3.    Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil.
4.    Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5.    Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.
6.    Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
7.    Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
8.    Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9.    Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat, maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. ATP bersama dengan enzim kinase, misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat.
            Berikutnya isozim, isozim ini adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama tetapi punya sifak fisik, kimia, imunologi yg berbeda, misalnya manusia punya enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pd tubuh manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis.
            Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu enzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional.
            a. Enzim plasma fungsional
        Tempat kerjanya dalam darah. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase), cholinesterase, proenzim, hemostasis. Umumnya disintesis dalam hati; konsentrasi darah, sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. Ex : lipoprotein lipase, pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah.
b. Enzim plasma non fungsional
                        Tempat kerjanya tidak dalam darah. Contohnya: AST = SGOT, ALT = SGPT, amilase, lipase, γ-Glutamil transpeptidase, laktat dehidrogenase, acid fosfatase, alkali fosfatase. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga dapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga.
PENINGKATAN REAKSI KIMIA:
·         Peningkatan suhu à energi kinetik meningkat
·         Katalisator:
            - energi aktivasi turun
            - tdk merubah δG
            Kinetika enzim berguna untuk mengukur kadar enzim, tetapi ini sulit untuk diukur karena jumlah E yang sangat kecil. Cara mengukurnya dengan membandingkan E yang belom diketahui dengan E yang sudah diketahui. Konstanta kecepatan reaksi adalah Km. Jika Km kecil lebih mudah bereaksi, ini disebut dengan afinitas. Oleh karena itu jika Km kecil afinitasnya besar. Kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dipengaruhi oleh berbagai faktor, yaitu:
a. pH
Ketika aktivitas enzim diukur pada berbagai nilai pH, aktivitas enzim optimal dilihat antara pH 5 dan 9. Jadi jangan terlalu asam dan jangan terlalu basa. pH dapat mempengaruhi aktivitas dengan mengubah struktur atau dengan mengubah muatan residu fungsional pada pengikatan substrat atau katalisis. Kalau pH terlalu asam/ katalis akan mengalami perbuahan konformasi dan mengakibatkan active site berubah-ubah.
b. Suhu
Peningkatan suhu akan meningkatkan kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim. Enzim dari manusia yang mempertahankan suhu tubuh pada 37oC, umumnya memperlihatkan stabilitas hingga suhu setinggi 45-55oC. Diatas suhu optimum akan menyababkan denaturasi. Dibawah suhu optimum, reaksi akan meningkat karena kenaikan energi kinetik molekul-molekul yang bereaksi. Suhu optimum berubah-ubah tergantung waktu (t1 & t2). Stabilitas enzim terhadap suhu dipengaruhi oleh pH, kekuatan ionik medium, ada tidaknya ligan.
Kecepatan awal suatu reaksi yang dikatalisis enzim selalu sebanding dengan konsentrasi enzim. Karena kadar S, E, suhu, dll hanya dapat diketahui pada awal reaksi.
Pengaruh inhibitor dilihat dari sifat ikatan dibagi menjadi dua yaitu, inhibitor reversibel dan irreversibel. Inhibitor reversibel bisa saling lepas, sedangkan inhibitor irreversibel jika mengikat dengan enzim tidak bisa lepas lagi. Berdasarkan sifat kinetik dibagi menjadi dua yaitu, inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif. Efek inhibitor kompetitif akan hilang bila substrat ditingkatkan. Efek inhibitor non kompetitif tidak hilang bila substrat ditingkatkan.
a. Inhibitor kompetitif
                        Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
                        Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.
b. Inhibitor nonkompetitif
                        Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.
Inhibitor Reversibel → Kompetitif
                                  Non Kompetitif

Inhibitor Irreversibel→Non Kompetitif
1. Inhibitor Kompetitif
                            Efek Inhibitor hilang bila  [S] ditingkatkan
         Selalu Reversibel
         Hanya dpt berikatan dg E saja atau S saja, tdk dg ES
         Ki : Konst. Disosiasi Kompleks EI
         INHIBITOR KOMPETITIF MERUBAH (↑↑) Km TAPI TIDAK MERUBAH HARGA Vmax
         Efek Inhibitor selain tergantung [I] juga tergantung Ki
         Bila jumlah [S] diperbesar à ~                      
         JADI, EFEK INHIBITOR DAPAT DIHILANGKAN DENGAN MENINGKATKAN JUMLAH [S]
2. Inhibitor Non Kompetitif
                            Efek Inhibitor tidak hilang bila [S] ditingkatkan
            INHIBITOR NON KOMPETITIF REVERSIBEL
         Dapat berikatan dengan E maupun ES
         Berikatan dengan E pada tempat berbeda dg S
         Struktur tidak mirip S
         INHIBITOR NON KOMPETITIF REVERSIBEL TIDAK MERUBAH KM, TAPI MERUBAH/MENURUNKAN Vmax
         Karena Vmax = K3 [Et], maka Inhibitor Non Kompetitif Reversibel seakan-akan menurunkan [E] yang aktif.


INHIBITOR NON KOMPETITIF IRREVERSIBEL
         Merubah konformasi seluruh enzim (Hg, Ag, Ba), atau merubah konfigurasi “active site” (derivat fosfofluoridat), sehingga enzim menjadi inaktif.
         Sulit dibedakan dengan Inhibitor non Kompetitif Reversibel.
         Menurunkan harga Vmax, tetapi tidak merubah harga Km.
Note:
1. Inhibitor kompetitif : Vmax tetap, Km berubah.
2. Inhibitor non kompetitif reversibel : Vmax berubah/ turun, Km tetap.
3. Inhibitor non kompetitif irreversibel : Vmax turun, Km tetap.
Enzim Allosterik:
a) Tidak mengikuti kinetika Michaelis-Menten.
b) Umumnya oligometrik (lebih dari 2 sub-unit)
c) Menunjukkan kooperativitas, dapat mengikat lebih dari 1 molekul S.
d) Memiliki tempat pengikatan allosterik (A/I) selain tempat pengikatan S.
e) Tidak semua Enzim Oligomerik adalah Allosterik (laktat dehidrogenase).
f) Beberapa Enzim punya sub-unit Katalitik dan sub-unit Regulatorik.
g) Enzim Allosterik à Multi Ligan (S, I, Aktivator dll.)
h) Kooperativitas: pengikatan 1 Substrat mempermudah pengikatan Substrat berikutnya.
·  Enzim Allosterik punya tempat ikatan dg substrat (active-site) dan tempat ikatan Allosterik.
·  Pengikatan pada tempat Allosterik à perubahan konformasi tempat ikatan S (tempat ikatan isosterik) à laju reaksi akan naik/turun (aktivasi/inhibisi).
·  Pengaruh tersebut dpt tertuju pd pengikatan S (thd K), pd proses katalisis (thd Vmax) atau thd keduanya.
·  Allosterik hanya dpt mengikat senyawa dengan konfigurasi yang cocok (kekhususan sterik).
Laju reaksi enzimatik
Pengendalian:
a.       Pengendalian sintesis/degradasi enzim
b.      Pengendalian aktivitas katalitik enzim
Pengendalian Sintesis Enzim
Berjalan secara genetis, pada Prokariota
1. Represi:
            a. typhimurium:
                - penambahan His akan menurunkan enzim biosintesis His.
                - penambahan Leu akan menurunkan enzim biosintesis Leu.
                - represi umpan balik produk.
b. E. coli yg tumbuh pd sumber C selain glukosa
                            (X) à glukosa à menekan enzim katabolisme X à represi katabolit
2. Induksi:
- E. coli + laktosa à mula-mula tdk bisa berbiak krn enzim (-). Tapi kmudian E. coli dpt memproduksi enzim  pemecah laktosa.
            - Laktosa = induktor
              Enzim    = enzim induksibel (“inducible enzyme”)
       Enzim konstitutif à selalu ada dlm setiap keadaan.
Pengendalian Degradasi Enzim
                     Pada eukariota
                     Enzim adalah protein à dpt dihidrolisis oleh enzim proteolitik
                     Triptofan oksigenase meningkat bila triptofan meningkatà peningkatan jumlah enzim karena degradasi enzim menurun
Aplikasi Enzim:
         Enzim memiliki aplikasi industri dan medis yang berharga.
         Ragi, anggur, adonan asam roti, pembekuan keju dan pembuatan bir.
         Kegunaan enzim dalam medicine diantaranya membunuh mikroorganisme yang menyebabkan penyakit, meningkatkan penyembuhan luka dan mendiagnosa penyakit tertentu.

            Saya tertarik untuk mengembangkan materi tentang enzim SGOT dan SGPT. Karena dalam klinisnya di rumah sakit nantinya kita akan banyak menemukan kasus-kasus yang berkaitan dengan enzim-enzim tersebut. Contohnya saja kasus dengan pasien yang menderita hepatitis akut nantinya akan diperiksa kadar SGOT/ SGPTnya.
            SGOT singkatan dari Serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase, Sebuah enzim yang biasanya hadir dalam dan jantung sel-sel hati. SGOT dilepaskan ke dalam darah ketika hati atau jantung rusak. Tingkat darah SGOT ini adalah demikian tinggi dengan kerusakan hati (misalnya,dari hepatitis virus ) atau dengan penghinaan terhadap jantung (misalnya, dari serangan jantung). Beberapa obat juga dapat meningkatkan kadar SGOT. SGOT juga disebut aspartateaminotransferase (AST).
            Sedangkan SGPT adalah singkatan dari Serum Glutamic Piruvic Transaminase, SGPTatau juga dinamakan ALT (alanin aminotransferase) merupakan enzim yang banyak ditemukanpada sel hati serta efektif untuk mendiagnosis destruksi hepatoseluler. Enzim ini dalam jumlah yang kecil dijumpai pada otot jantung, ginjal dan otot rangka. Pada umumnya nilai tes SGPT/ ALT lebih tinggi daripada SGOT/ AST pada kerusakan parenkim hati akut, sedangkan pada proses kronis didapat sebaliknya.
            SGPT/ALT serum umumnya diperiksa secara fotometri atau spektrofotometri, secarasemi otomatis atau otomatis. Nilai rujukan untuk SGPT/ALT adalah :
Laki-laki : 0 – 50 U/L
Perempuan : 0 – 35 U/L
            Dalam uji SGOT dan SGPT, hati dapat dikatakan rusak bila jumlah enzim tersebutdalam plasma lebih besar dari kadar normalnya.Kondisi yang meningkatkan kadar SGPT/ALT adalah :
  • Peningkatan SGOT/SGPT > 20 kali normal : hepatitis viral akut, nekrosis hati (toksisitasobat atau kimia)
  • Peningkatan 3-10 kali normal : infeksi mononuklear, hepatitis kronis aktif, sumbatan empedu ekstra hepatik, sindrom Reye, dan infark miokard (SGOT>SGPT)
  • Peningkatan 1-3 kali normal : pankreatitis, perlemakan hati, sirosis Laennec, sirosisbiliaris
 Untuk masyarakat
            Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis, malfungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik.
        Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit- penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya malfungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalanin hidrolase yang mengkatalisis langkah pertama degradasi fenilalanin mengakibatkan penumpukkan fenilalanin dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati. Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah ( germline mutation) pada gen yangmengkode enzim reparasi DNA.
            Ia dapat menyebabkan sindroma penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan pada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.
            Jadi sebagai seorang dokter nantinya kita harus paham betul mengenai enzim-enzim beserta peranannya agar nantinya kita bisa memberi edukasi ke masyarakat tentang pentingnya enzim itu sendiri.

kesimpulan:
Aplikasi enzim di klinis.
            Hati (liver) merupakan salah satu organ penting dalam tubuh manusia. Didalam hati terjadi proses-proses penting bagi kehidupan kita yaitu proses penyimpanan energi, pembentukan protein dan asam empedu, pengaturan metabolisme kolesterol, dan penetralan racun/ obat yang masuk dalam tubuh kita. Sehingga dapat dibayangkan akibat yang akan timbul apabila terjadi kerusakan pada liver. Kerusakan sel hati preikterik dapat dideteksi dari peningkatan transaminase plasma.

2 komentar: